Prión
Keywords: Prión, ADN, ARN, Canibalismo, Enfermedad Creutzfledt-Jakob, Kuru, Levadura, Listado no exhaustivo de priones
Los priones son partículas acelulares, patógenas y transmitibles. Se caracterizan por producir enfermedades que afectan al Sistema nervioso central (SNC). Son alteraciones que tienen un periodo de incubación lento. Los priones no son seres vivos, son partículas proteicas sin ácido nucleico. Su acción patógena consiste en ser una forma modificada de una proteina natural existente en el organismo que al entrar en contacto con las proteinas originales las induce a adoptar la forma del prión, que suele ser una forma anormal e infuncional, todo ello en una acción en cadena que acaba por destruir la operatividad de todas las proteinas sensibles al prión. Normalmente, la enfermedad que el prión provoca quedaría confinada al propio organismo que la sufre, sin que existiera método de contagio. Es por ello, que muchas enfermedades relativas a priones están relacionadas con el canibalismo.
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Historia
Fueron descubiertos en 1965 por Stanley Prusiner, quien demostró que se trataba de partículas sin ácido nucléico. En 1999 le fue otorgado el premio Nobel. Prusiner sometió los priones a distintos tratamientos para alterar las proteínas o los ácidos nucléicos intentando alterar su capacidad infecciosa. Observó que cuando eran tratados con proteasas la infectividad era nula y que perdian infectividad una vez tratados con fenol o SDS (agentes desnaturalizantes de proteínas pero no de ácidos nucléicos) Sin embargo, si los sometía a la acción de enzimas que atacaban a los ácidos nucleicos (nucleasas para ADN y ARN, radiación UV o a la modificación con hidroxilamina, las partículas no perdían infectividad. Estos estudios indicaron que los priones eran partículas patógenas de naturaleza protéica y sin ácido nucléico. Prusiner consigió, más adelante, infectar con el "Scrapie Prion" (que causa el prurito lumbar en ovejas) a ratones, consiguinedo un modo para reproducirlos, obtenerlos y estudiarlos posteriormente más a fondo.
Estudio del Scrapie Prion
Una veces que se pudo obtener el prión responsable de la patología, comenzó a dilucidarse su estructura. Se trata de una glicoproteína de 27-30 kD, que tiene la misma estructura primaria que una proteína similar presente en el cerebro de la oveja. La modificación estructural, no genética, es debida a un proceso post-traducción.
Modo de actuación
El prión de alguna manera consigue que la célula sintetize la proteína, y la induce a que esa proteína sea modificada y glicosilada post-traducción, de manera que la proteína glicosilada se pliega de manera distinta. Los priones son muy distintos a los virus. No tienen genoma, la inducción de la progenie es producida por el hospedador sin que el patógeno ponga información. Los priones no producen respuesta inmune, o producen una respuesta muy baja e insuficiente
Enfermedades producidas por priones
Hombre
- Enfermedad Creutzfledt-Jakob (ECJ)
- Síndrome Gerstman-Straüssler
- Kuru (produce el síndrome kuru)
- Insomnio familiar mortal (afecta a 5 familias en todo el mundo)
Animales
- Scrapie (o Prurito lumbar)
- Encefalopatía Espongiforme Bovina (enfermedad de las vacas locas)
Microorganismos
También hay microorganismos que se ven afectados por priones. Es el caso del fenotipo PSI en la levadura Saccharomyces cerevisiae.
Véase también: Listado no exhaustivo de priones