Colágeno
Keywords: Colágeno, Aminoácido, Cartílago, Célula endotelial, Córnea, Enzima, Epitelio, Fibroblasto, Glicina
El colágeno es una molécula proteica que forma fibras, las fibras colágenas, estando presentes en cantidad variable en todos los tipos de tejido conjuntivo.
Las fibras colágenas son flexibles, pero ofrecen gran resistencia a la tracción. El punto de ruptura de las fibras colágenas de los tendones humanos se alcanza con una fuerza de varios cientos de kilogramos por centímetro cuadrado. A esta tensión solamente se han alargado un pequeño tanto por ciento de su longitud original.
Cuando el colágno se desnaturaliza por ebullición, se convierte en una sustancia bien conocida, la gelatina.
El colágeno está formado por una proteína precursora llamada tropocolágeno que mide alrededor de 300 nanometros de largo y 1,4 nm de diámetro. El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa, cada una de un peso molecular de alrededor de 100000 daltons. Estas cadenas tienen una configuración helicoidal levógira (hélice de colágeno). Las tres cadenas se enrrollan y se fijan mediante enlaces transversales para formar una triple hélice dextrógira con una distancia entre las vueltas de 8,6 nanometros.
El colágeno tiene una composición de aminoácidos especial. Contiene gran cantidad de glicina y prolina, así como aminoácidos que no fueron insertados directamente en el ribosoma, como la hidroxiprolina y la hidroxilisina, que forman un gran porcentaje del total de aminoácidos. Estos aminoácidos son derivados de la prolina y de la lisina por medio de procesos enzimáticos de modificaciones postraduccionales en los que se requiere la vitamina C.
Tipos de colágeno:
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas, describiéndose varios tipos de colágeno, siendo los principales cuatro.
- Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
- Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago, forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituídas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presion intermitente.
- Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sosten de los órganos expandibles.
- Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.